Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w potyczce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego zadanie że stanowić poważne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był kolosalny pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią właśnie korzystać też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata
– Jest wówczas tylko wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych i o materiałach.
Realizowane przez analityków z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w niniejszym wirusie. – To zapewnia mu życie. Zahamowanie życia tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby zjawisko tego enzymu (zapobiegałby jego pracę – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To naturalnie z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym obecny stanowił znaczny, ale były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten ważny dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, iż jest taki istotny. – Z paru lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim rolę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał kolosalny pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS zaś jej doskonałego inhibitora. Parę lat później na resztę tego pytania w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na startu lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją daleko dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest szczególnie zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się wnioskami z wszelkim światem
Jak tłumaczy, jest obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w książce P1”). – U ludzi właściwie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd też można się spodziewać, że gdyby powstaną leki uderzające w ostatni enzym, zatem będą one szkodzić wirusowi, ale obecnie nie człowiekowi. I zatem nazywa, iż będą nieco toksyczne.
Publikacja (z zyskami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest nadal w trakcie recenzowania, jednak jego skład już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest jasny online. – Wtedy jest prezent z mojego laboratorium dla całych uczestników – zaznacza naukowiec. I zwiększa, iż w parę dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i ofertami współpracy przedstawiają się światy z drugich części świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najważniejszych informacji, które można być o tym enzymie. To jego pełna preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym potrafi się wiązać w pierwszych rolach. – Możemy powiedzieć, lub obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy te zrobić mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i stosować do niego nawet leki, które już otrzymują się na zbycie – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią właśnie korzystać też chemicy lub firmy, aby mieć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
– Teraz na przypadku mamy różne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książce jest zapewnij niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli przygotować swoje badania tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i korzystać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie dają w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Potrafi ona działać do pisania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został dopiero w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
